Prof. Dr. Matthias Boll
Prof. Dr. |
Schwerpunkte Forschung
- Anaerober mikrobieller Abbau von Schadstoffen
- Energische Kopplungen im mikrobiellen Stoffwechsel
- Funktion und Anwendung mikrobieller Biokatalysatoren
Vita
- 2008-2014 Koordinator des DFG Schwerpunkprogramms 1319 “Biologische Transformationen von Kohlenwasserstoffen ohne Sauerstoff: vom molekularen zum globalen Maßstab”
- Seit 2002 Professor (W3) für Mikrobielle Biochemie, Fakultät für Biologie, ALU Freiburg
- 2006-2012 Professor (W2) für Stoffwechselbiochemie, Institut für Biochemie, Universität Leipzig
- 1998-2006 Privatdozent /Hochschuldozent ALU Freiburg
- 2002 Habilitation (ALU Freiburg)
- 1997-1998 Postdoc bei Prof. D.Lowe, John Innes Centre, Norwich, UK
- 1993-1996 Promotion (Universitäten Ulm/ALU Freiburg)
- 1992 Diplomstudium Biologie, ALU Freiburg
Ausgewählte Publikationen
- Huwiler, S.G. Löffler, C., Anselmann, S.E.L., Stärk, H.-J., von Bergen, M., Flechsler, J., Rachel, R. & Boll, M. (2019) One megadalton metalloenzyme complex in Geobacter metallireducens involved in benzene ring reduction beyond the biological redox window. Proc Natl Acad Sci, doi.org/10.1073/pnas.1819636116
- Jacoby C, Eipper J, Warnke M, Tiedt O, Mergelsberg M, Stärk HJ, Daus B, Martín-Moldes Z, Zamarro MT, Díaz E, Boll M. (2018)Four Molybdenum-Dependent Steroid C-25 Hydroxylases: Heterologous Overproduction, Role in Steroid Degradation, and Application for 25-Hydroxyvitamin D3 Synthesis. MBio. pii: e00694-18.
- Ebenau-Jehle C, Mergelsberg M, Fischer S, Brüls T, Jehmlich N, von Bergen M, Boll M. (2017) An unusual strategy for the anoxic biodegradation of phthalate. ISME J 11:224-236
- Warnke M, Jung T, Dermer J, Hipp K, Jehmlich N, von Bergen M, Ferlaino S, Fries A, Müller M, Boll M (2016) 25-hydroxyvitamin D3 synthesis by enzymatic steroid side-chain hydroxylation with water. Angew Chem Int Ed Engl 55:1881-4.
- Weinert, T., Huwiler, S.G., Kung, J.W., Weidenweber, S., Hellwig, P., Biskup, T., Weber, S., Cotelesage, J.H., George, G.N., Ermler, U and Boll, M. (2015) Structural basis of enzymatic benzene ring reduction. Nature Chem Biol 11, 586-591